Деньги 

Литические ферменты. Биохимия ферментов. Строение, свойства и функции. Функции энзимов в клетке

Аграрный факультет

Ветеринарная фармакология

«Ферменты»

Сергеевой Л.С

Группа СВ-31

ФЕРМЕНТЫ – биологические катализаторы , органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клетках и во много раз ускоряют протекающие в них реакции, не подвергаясь при этом химическим превращениям. Ферменты иногда называют энзимами.

Все внутриклеточные и внеклеточные метаболические процессы осуществляются в организме при непосредственном участии ферментов. В большинстве своем ферменты – это сложные вещества, состоящие из белковой и простетической частей (апофермента). Апоферменты представляют собой коферменты (фосфорилированные витамины) и кофакторы (БАВ, макро- микроэлементы)

Изучением химических свойств ферментов и катализируемых ими реакций занимается особая, очень важная область биохимии – энзимология.

Структурные особенности ферментов, необходимые для их функционирования, легко утрачиваются. Так, при нагревании происходит перестройка белковой цепи, сопровождающаяся потерей каталитической активности. Важны также щелочные или кислотные свойства раствора . Большинство ферментов лучше всего «работают» в растворах, pH которых близок к 7, когда концентрация ионов H + и OH - примерно одинакова. Связано это с тем, что структура белковых молекул, а следовательно, и активность ферментов сильно зависят от концентрации ионов водорода в среде.

Коферменты и субстраты. Многие ферменты с большой молекулярной массой проявляют каталитическую активность только в присутствии специфических низкомолекулярных веществ, называемых коферментами (или кофакторами). Роль коферментов играют большинство витаминов и многие минеральные вещества; именно поэтому они должны поступать в организм с пищей. Вещество, подвергающееся превращению в присутствии фермента, называют субстратом . Ферменты имеют активный центр, которым он присоединяется к ферменту. Активный центр представляет собой уникальное сочетание аминокислотных остатков, обеспечивающих непосредственное взаимодействие и специфичность фермента субстрату. Каждый фермент имеет один или несколько активных центров, с которыми и связывается субстрат. Эти центры высокоспецифичны, т.е. «узнают» только «свой» субстрат или близкородственные соединения. Кроме активного центра в молекуле фермента имеется аллостерический центр. При соединении этого центра с субстратом изменяется конформация молекулы фермента, в том числе активного центра, что обуславливает повышение или понижение каталитической активности Субстрат присоединяется к ферменту, который ускоряет разрыв одних химических связей в его молекуле и создание других; образующийся в результате продукт отсоединяется от фермента. Этот процесс представляют следующим образом:

Механизм действия ферментов. Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата [S] и количества присутствующего фермента. Эти величины определяют, сколько молекул фермента соединится с субстратом, и именно от содержания фермент-субстратного комплекса зависит скорость реакции, катализируемой данным ферментом. Зависимость скорости (v) ферментативного превращения субстрата от его концентрации [S] описывается уравнением Михаэлиса – Ментен:

где K M – константа Михаэлиса, характеризующая активность фермента, V – максимальная скорость реакции при данной суммарной концентрации фермента. Из этого уравнения следует, что при малых [S] скорость реакции возрастает пропорционально концентрации субстрата. Однако при достаточно большом увеличении последней эта пропорциональность исчезает: скорость реакции перестает зависеть от [S] – наступает насыщение, когда все молекулы фермента оказываются занятыми субстратом.

Ферменты выполняют множество функций в организме. Они катализируют разнообразные реакции синтеза, включая образование тканевых белков, жиров и углеводов. Для синтеза всего огромного множества химических соединений, обнаруженных в сложных организмах, используются целые ферментные системы. Для этого нужна энергия, и во всех случаях ее источником служат фосфорилированные соединения, такие, как АТФ.

Все ферменты, образующиеся в организме были классифицированы на 6 классов в зависимости от того, какую реакцию они катализируют: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы.

Ферменты и пищеварение. Ферменты – необходимые участники процесса пищеварения. Только низкомолекулярные соединения могут проходить через стенку кишечника и попадать в кровоток, поэтому компоненты пищи должны быть предварительно расщеплены до небольших молекул. Это происходит в ходе ферментативного гидролиза (расщепления) белков до аминокислот, крахмала до сахаров, жиров до жирных кислот и глицерина. Гидролиз белков катализирует фермент пепсин, содержащийся в желудке. Ряд высокоэффективных пищеварительных ферментов секретирует в кишечник поджелудочная железа. Это трипсин и химотрипсин, гидролизующие белки; липаза, расщепляющая жиры; амилаза, катализирующая расщепление крахмала. Пепсин, трипсин и химотрипсин секретируются в неактивной форме, в виде т.н. зимогенов (проферментов), и переходят в активное состояние только в желудке и кишечнике. Это объясняет, почему указанные ферменты не разрушают клетки поджелудочной железы и желудка. Стенки желудка и кишечника защищает от пищеварительных ферментов и слой слизи. Некоторые важные пищеварительные ферменты секретируются клетками тонкого кишечника.

Большая часть энергии, запасенной в растительной пище, такой, как трава или сено, сосредоточена в целлюлозе, которую расщепляет фермент целлюлаза. В организме травоядных животных этот фермент не синтезируется, и жвачные, например крупный рогатый скот и овцы, могут питаться содержащей целлюлозу пищей только потому, что целлюлазу вырабатывают микроорганизмы, заселяющие первый отдел желудка – рубец.

Ферменты и их препараты очень широко используют в ветеринарной медицине не только в качестве средств, улучшающих пищеварение, но и как средства вспомогательного и самостоятельного назначения при многих болезнях. Синтетическим путём были получены ферменты протеолитического действия:

    улучшающие пищеварение (пепсин, химотрипсин, абомин) при заболеваниях ЖКТ

    обладающие фибринолитическими свойствами (фибринолизин, стрептолиаза) применяют при тромбозах и тромбофлебитах

    вещества, уменьшающие вязкость гиалуроновой кислоты (лидаза, ронидаза) применяют при контрактурах сухожилий, рубцах после ожогов, операций, при гематомах. При пониженной подвижности суставов после воспалений;

    литические (антимикробные препараты)) лизосубтилин, лизоцим), лизирующие стенки бактерий и вызывающие их гибель

    Препараты, применяемые при гнойно-некротичеких процессах (трипсин, коллагеназа) – ируксол, олазоль.

    Ферментные препараты микробного происхождения в основном добавляют в премиксы и комбикорма. Получают при культивировании микробов и грибов. Под их влиянием улучшается усвояемость питательных веществ, особенно кормов растительного происхождения; нормализуется состав кишечной микрофлоры, поскольку некоторые из них обладают противомикробным свойством; активизируется рост молодняка и профилактируются некоторые болезни ЖКТ. По степени очистки бактериальные ферменты делят на очищенные (спиртом и высаливанием) и технические (высушенные). Получают ферменты при глубоком или поверхностном культивировании. Препараты: Амилорозин и Пектаваморин из гриба аспергиллус; Протосубтилин бактериальная протеаза, Кислая протеаза из гриба аспиргиллус.

    Литические ферменты используют при лечении животных с инфекционными заболеваниями. Эти ферменты лизируют компоненты стенки бактерий, которая состоит в основном из (гетероизомо)пептидогликана. Лизис осуществляется с помощью ферментов амилазы, гликозидазы, протеазы.

В гинекологической практике для лечения больных фолликулярным вестибулитом, эндометритом, трихомонозом используют лизоцим. При инфекционной патологии, где этиологическим фактором является стафилококк, применяют ферментативный препарат Лизостатин, при микозных поражениях родовых путей (кандидомикоз, аспиргиллёз) назначают Копран, Болбит препараты низших грибов. При лечении гнойно-некротических процессов используют протеолитические препараты Профензим, Имозин.

Лизосубтилин – порошок, растворимый в гранулах. Литическая активность измеряется в ЕД. применяют при лечении эндометритов у коров. Растворяют в дистиллированной воде и вводят в матку. Для профилактики диареи у телят добавляют в молоко, молозиво.

Лизоцим – порошок, растворённый в воде вводят внутрь с кормом и водой. Применяют при откорме бройлеров, назначают при комплексной терапии при бронхопневмонии, диарее, остеодистрофии.

Пепсинорм – ферментно-бактериальный препарат. Выпускают как раствор, так и порошок. Нормализует пищеварение, устраняет дисбактериоз, применяют для лечения болезней ЖКТ молодняка.

    Ферменты, применяемые при гнойно-некротических процессах.

Трипсин – получают из панкреатической железы КРС. В виде порошка или раствора. Это эндогенный протеолитический фермент, расщепляющий пептидные связи в белках. Применение основано на свойстве расщепления некротизированных тканей и фибринозных образований, разжижении вязких экссудатов, сгустков крови. Применяют внутримышечно при лечении и профилактике бронхопневмоний у телят, в виде аэрозолей при болезнях дыхательных путей для разжижения экссудата. Наружно в виде капель, примочек применяют при ожогах, язвах, гнойных поражениях, пролежнях. Нельзя вводить в вену, кровоточащие полости, злокачественные опухоли.

Химотрипсин- получают из поджелудочной железы КРС, применяют как трипсин.

Коллагеназа- из поджелудочной железы КРС, имеет вид пористой массы. Обладает протеолитическим действием, осуществляя лизис коллагеновых волокон, способствует расплавлению струпов и некротизированных тканей. Применяют местно при ожогах, обморожениях, язвах с целью ускорения отторжения омертвевших участков тканей

Мазь «Ируксол»

    Ферментные препараты, улучшающие пищеварение .

Пепсин- порошок, растворимый в воде. Железами желудка продуцируется неактивная форма пепсина – пепсиноген, который превращается в желудке под действием соляной кислоты в активную форму пепсин. Выпускают таблетки ацидо-пепсин, состоящие из 1 части пепсина и 4 частей солянокислого бетаина в желудке бетаин гидролизуется с выделением соляной кислоты и активизирует пепсиноген. Назначают при расстройствах пищеварения, ахилии, гипо и анацидных гастритах. Диспепсиях.

Натуральный желудочный сок- прозрачная жидкость кислого вкуса, со специфическим запахом. Получают от собак, лошадей при мнимом кормлении по Павлову. Применяют внутрь при гипофункции желудка,ахилии.

Абомин- содержит сумму протеолитических ферментов, применяют при различных нарушениях процессов пищеварения и понижения уровня кислотности желудочного сока (гастритах, гастроэнтеритах, энтероколитах)

Панкреатин (Мезим)- получают из панкреатической железы КРС. Выпускают порошок, таблетки, растворимые в кишечнике. Основные ферменты: трипсин, амилаза, липаза, расщепляющие белки, углеводы, жиры. Применяют при нарушениях пищеварения, обусловленных гипофункцией поджелудочной железы, при ахилии, хронических панкреатитах, гастритах анацидных, гипоацидных энтероколитах. Вводят в корм и с водой, добавляют щелочной раствор (соду) Одновременно не применяют желудочный сок, не вводят соляную кислоту и пепсидил.

Ораза- содержит протеолитический и амиилолитический ферменты, порошок. В желудке не разрушается, каталитическую активность сохраняет в кишечнике. Применяют при расстройствах пищеварения, связанных с пониженной функцией пищеварительных желёз. При анацидном и гипоацидном гастрите, при гепатохолецистите, панкреатите остром и хроническом, язвенной болезни желудка, колите, сопровождающимся запором.

    Разные ферментные препараты

Лидаза – содержит гиалуронидазу. Получают из семенников КРС. Выпускают порошок и лиофилизированную массу. Вводят п/к, в\м и ингаляционно в виде аэрозолей. Субстрат для гиалуронидазы – гиалуроновая кислота, являющаяся мукополисахаридом. Она обладает высокой вязкостью и является цементирующим соединением в соединительной ткани. Гиалуронидаза вызывает распад гиалуроновой кислоты и уменьшает её вязкость с одновременным увеличением проницаемости тканей и облегчением циркуляции жидкости в межклеточном пространстве. Применяют при контрактурах сухожилий, рубцах после ожогов, операций, при гематомах. Вводят п/к с новокаином или под рубцово-измененные ткани.

Ронидаза- показания к применению те же + тугоподвижность суставов после воспалений.

Цитохром С- из сердечной мышцы КРС, раствор, таблетки, растворимые в кишечнике. Относится к антигипоксическим средствам, применяют для улучшения внутриклеточного дыхания при асфиксии новорожденных, хронической пневмонии, сердечной недостаточности, ишемической болезни сердца и других состояниях, сопровождающихся нарушением окислительных процессов в организме, при повышенных нагрузках для предупреждения недостаточности тканевого дыхания.

    Ингибиторы ферментов . Многие ингибиторы связываются с активным центром фермента – тем самым, с которым взаимодействует субстрат. У таких ингибиторов наиболее важные структурные особенности близки к структурным особенностям субстрата, и если в реакционной среде присутствуют и субстрат и ингибитор, между ними наблюдается конкуренция за связывание с ферментом; при этом чем больше концентрация субстрата, тем успешнее он конкурирует с ингибитором. Ингибиторы другого типа индуцируют в молекуле фермента конформационные изменения, в которые вовлекаются важные в функциональном отношении химические группы.

Пантрипин- из панкреатической железы КРС, порошок, растворимый в воде. Имеет полипептидную структуру, обладает антипротеолитической активностью в отношении ферментов поджелудочной железы (трипсина, химотрипсина, калликреиа. Введенный пантрипин ингибирует каталитически активные ферменты, образующиеся при остром и хроническом пакреатите и других патологиях, при которых ферменты уже в самой железе приобретают каталитическую активность и переваривают её (опухоли, травмы, инфекции новообрахзования). Вводят в/в капельно.

Ферменты – это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства , кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества – помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе с греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из . И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

  1. Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

  1. Реакция переноса группы.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков создают .

  1. Гидролиз.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

  1. Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

  1. Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

  1. Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненно важное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или , используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтобы снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

  1. Концентрация субстрата.

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

  1. Температура.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталитическая активность фермента теряется навсегда.

  1. Кислотность.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

  • метаболические;
  • пищеварительные.

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно из названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

  • трипсин – отвечает за расщепление белков;
  • альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;
  • эластазы – расщепляют некоторые виды белков;
  • нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
  • стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
  • амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;
  • липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

  • пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
  • сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
  • мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
  • лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
  • липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
  • эрепсин – воздействует на протеины;
  • изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

  • кишечная палочка – отвечает за переваривание ;
  • лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Кроме названных энзимов, существуют еще:

  • диастаза – переваривает растительный крахмал;
  • инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);
  • глюкоамилаза – превращает в глюкозу;
  • альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;
  • бромелайн – фермент, полученный из , способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;
  • папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.
  • целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);
  • эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;
  • экстракт бычьей желчи – энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника;
  • панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание и белков;
  • панкрелипаза – животный фермент, способствует усвоению

    Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

    Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

    Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить . В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

    Кроме того, что , пожалуй, самый известный источник , он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

    Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

    Экстремофилы и промышленность

    Экстремофилы – это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

    Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

    Извозчикова Нина Владиславовна

    Специальность: инфекционист, гастроэнтеролог, пульмонолог .

    Общий стаж: 35 лет .

    Образование: 1975-1982, 1ММИ, сан-гиг, высшая квалификация, врач-инфекционист .

    Научная степень: врач высшей категории, кандидат медицинских наук.